Reporte sobre fermentación II

Tepache

Chicos: aquí las instrucciones para el reporte de elaboración de tepache que corresponde a la ruta metabólica de fermentación.


REPORTE  Sobre la elaboración del Tepache.

Título. Ustedes lo escogen. Tiene que incluir la palabra fermentación.

Resumen. Esto lo hacen hsta el final de todo el reporte. ¿Cómo se hace?. Revisen nuevamente el artículo del Dr. Violante y vean cómo es que un resumen nos introduce de manera general a lo particular, primero en el tema, después en su importancia, tercero que es lo que se realizó y por último la importancia de su trabajo para contribuir al conocimiento de la fermentación en una bebida tradicional de México. (Sí, así es, es muy típica de nuestro país).

Introducción. Acerca de:

Evento de fermentación,  que organismos están involucrados, cual es la materia prima y que se obtiene. Ejemplos de bebidas obtenidas por este método.

Características e historia del tepache. Origen de su nombre y variantes de la bebida en algunos estados de la república mexicana.
Describir o incluir el proceso de fermentación involucrado en la transformación de Tepache.

Porque siempre ganan las levaduras en un coctel en el que al comienzo hay una gran cantidad de microorganismos?

Historia acerca de la investigación de campo que realizaron en familia, quien proporciono la receta, hace cuanto la familia no hacia tepache. Saben porque se obtiene el producto alcohólico?

• Cómo es una receta esto es un reporte por lo que se omite la posible hipótesis.

Desarrollo:

El desarrollo se redacta en pasado, describiendo los pasos e ingredientes ocupados (en negritas). 
Por ejemplo si elaboraron sopa de codito:

Se elaboró sopa como para 12 comensales por lo que se utilizaron ¼ de taza de sopade harina de trigo (Corona). En una cazuela con capacidad de 4 litros se colocó tres cucharadas de aceite de maíz (Mazola), se calentó a fuego lento y cuando cambio de color se agregó la sopa de pasta, se mantuvo revolviendo hasta que se tornó a un color….. Por otra parte en la licuadora ……

Resultados: se colocan las fotos del proceso que pueden ser descritas en el desarrollo. Se deben de enumerar: Figura 1. Título Por ejemplo:
Figura 1.- Ingredientes y materiales empleados.

Se coloca también una descripción con las características del producto obtenido así como los comentarios de las personas que probaron el producto. Si solo fueron tres coloque esos comentarios pero no inventen descripciones.

Discusión.  ¿Se puede obtener un resultado diferente? ¿Se pasó a otra etapa después de la fermentación? Cual  es el posible producto. Justifica el cambio que se produce. ¿Porque es inocuo?

Conclusión, desde el punto de vista metabólico que fue lo que ocurrió?. Viste a las levaduras? Como sabes que tuvieron acción en la elaboración del producto. Que  de las levaduras intervino en esa elaboración. 

¿Que te ha parecido la experiencia de tener en tus manos un producto realizado a partir de una receta familiar? Puedes contribuir ahora con tu conocimiento a enriquecer o retroalimentar a la familia explicándole que es lo que ha acontecido?

Sugerencias.

Referencias. Recuerden que mínimo son cinco. Así que pongan su Cybergrafía. (que no sean del rincón del vago o de wikipedia !)
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Evolución en acción. El caso de las babosas fotosintéticas

Chicos un interesante caso de evolución. Resumen en su cuaderno. También del otro post que esta abajo sobre el Cempasúchil

Evolución en acción. El caso de las babosas fotosintéticas

Andrés Romanowski

Tomado de: http://unq.publicadigital.com.ar/advf/documentos/4fe9cb61643b4.pdf#page=52 con fines de divulgación

INTRODUCCIÓN

Simbiosis es un término generalmente aplicado a la cohabitación de dos organismos, mientras que la endosimbiosis se refiere al hecho de que un organismo viva dentro de otro y pueda ser tanto intra como extracelular.

La simbiosis se refiere a asociaciones fisiológicas, temporales o topológicas con destinos ambientales determinados. La simbiogénesis es, por otro lado, un tipo de innovación evolutiva que describe la aparición de un nuevo tejido, órgano, fisiología u otra característica nueva derivada de la asociación simbiótica.

De hecho, las células de todos los grandes organismos son producto de la simbiogénesis.

Al comienzo de toda asociación simbiótica, el organismo de vida libre está contenido por una membrana propia y contiene su propio ADN, ARN, etc. Por ejemplo, los organismos de vida libre (bacterias púrpuras y cianobacterias) que pasaron a formar organelos (mitocondrias y cloroplastos) deben entonces haber empezado su historia de esta manera. Una adquisición de este tipo contrasta fuertemente con las asociaciones cíclicas, que requieren que cada generación vuelva a adquirir simbiontes. En tanto, en el caso de las mitocondrias y los cloroplastos, las organelos pierden su habilidad de vivir fuera de las células, las cuales se vuelven igualmente dependientes de las funciones de aquellas.

Las dos grandes clases de organelos eucariotas: cloroplastos (fotosíntesis) y mitocondrias (respiración aeróbica) comenzaron como eubacterias. Este hecho, ahora indiscutible, ha sido verificado por secuencias de proteínas y ácidos nucleicos y los tipos de eubacterias involucrados han sido identificados. En el caso de la mitocondria, el ancestro correspondía al grupo á de proteobacterias y, en el caso de los cloroplastos, se trató de algunos tipos de cianobacterias, como Synechococcus. Casi todos los eucariotas poseen una o ambas clases de organelos, que son vestigios de antiguas simbiosis permanentes.

En las asociaciones cíclicas, cada miembro atraviesa distintas etapas: reconocimiento de la pareja simbiótica, asociación física, fusión física y mantenimiento precario del estado integrado. La naturaleza transitoria del estado integrado hace que este tipo de asociaciones sean extremadamente sensibles a las condiciones ambientales. Es por ello que los cambios en el medio ambiente pueden provocar la disociación de la simbiosis. En tal caso, los miembros de la simbiosis continúan su ciclo de vida en forma libre. Sin embargo, en etapas posteriores, los individuos pueden volver a integrar una nueva asociación.

Existen muchos ejemplos para este tipo de asociaciones, que fueron descriptas en su mayor parte en estudios botánicos. Las otras asociaciones cíclicas bien conocidas son aquellas que suceden entre animales marinos y su contraparte fotosintética (Tabla 1).

Existe un tipo de asociación muy interesante, el cual entra dentro de los límites de la definición de simbiosis cíclica. Este se da entre babosas marinas del género Elysia y los cloroplastos de algas del género Vaucheria. En este caso, y de ahí lo llamativo, la asociación es entre un organismo eucariota multicelular del reino animal y una organelo de un organismo multicelular de otro reino.

EL GÉNERO Elysia

Muchas de las simbiosis que ocurren entre animales y algas son asociaciones en las cuales el alga reside fuera de las células del animal o dentro de una vacuola. Este no es el caso para algunas babosas de mar del género Elysia, las cuales establecen una relación “simbiótica” intracelular con cloroplastos que extraen de las células de las especies de algas que ingieren y, sorprendentemente, pueden realizar fotosíntesis.

Las babosas juveniles se alimentan particularmente de los filamentos de algas sifonáceas y cromofíticas e incorporan fagocíticamente los cloroplastos intactos en el citoplasma de células epiteliales especializadas que tapizan los túbulos del sistema digestivo.

Durante este proceso, el retículo endoplásmico del cloroplasto (una característica de los cloroplastos cromofíticos) desaparece, dejando plástidos con su membrana externa en contacto directo con el citoplasma animal. Estos plástidos continúan funcionales desde días hasta meses, según la especie de babosa.

La asociación más duradera se da en Elysia chlorotica, que obtiene sus cloroplastos del alga cromofítica Vaucheria litorea, y puede llegar a durar hasta nueve meses. Si tomamos en cuenta que estas babosas viven entre ocho y diez meses, ya sea en condiciones naturales o artificiales, esto resulta sorprendente. Y no sólo son capaces de mantener los cloroplastos, sino que también pueden realizar fotosíntesis. Además, se ha demostrado que estas babosas son capaces de subsistir en condiciones de laboratorio sin comida si tan sólo se les provee una fuente de luz y de CO2, e incluso aumentar su masa, del mismo modo que lo hacen los vegetales y las algas.

Se ha descrito que esta particular simbiosis no es heredable y debe ser reestablecida con cada generación de babosas de mar. Es decir, los plástidos no se transmiten a los huevos.

Cempasúchil. Fuente importante de carotenoides

Chicos de esta lectura su resumen


I.- Cempasúchil. Fuente importante de carotenoides Chi M B, P P Flores, M R Rivera (2002). Cempasúchil. Fuente importante de carotenoides. Ciencia y Desarrollo. 165:20-24



https://www.dropbox.com/s/bz0f11qv9plq8p6/Carotenoides.pdf?dl=0

Fotosíntesis 2018

Agrandar la imágen para impresión o mejor visualización.

Chicos:

Les envío un enlace con una carpeta en la que esta la presentación de Powerpoint que estamos usando (proceso de fotosíntesis). Descarguen todo el paquete de archivos. peguen los esquemas de las diapositivas en su cuaderno y escriban a mano la información importante.
Las otras presentaciones son animaciones sobre las diferentes etapas.

Tenemos tres videos acerca de la fase dependiente de la luz (dos primeros) y de la fase independiente de la luz (último). Veanlo las veces que quieran, pero al complementar su resumen agreguen o confirmen cuales son los actores involucrados. 

El ejercicio consiste en que se escogerá a algunos de ustedes y deben ser capaces de explicar los dos eventos.
Tenemos una información importante sobre la fotosíntesis,resumen en su cuaderno.

Enlace a la carpeta o dirección completa:

https://www.dropbox.com/sh/b0m1t9zw5ql28x5/AADZ7-tnVLtxgEQOiINiJQfsa?dl=0

Fotosíntesis y BiotecnologíaLa población mundial crece a gran velocidad. Uno de los problemas que surge en este escenario es: ¿cómo se responde a la demanda alimentaria creciente?
Para que la demanda de comida en el mundo sea satisfecha será necesario un incremento en el rendimiento de los cultivos. Se cree que el maíz, arroz, trigo, soja, cebada y sorgo serán las más importantes fuentes nutricionales del futuro.
En el caso del arroz, por ejemplo, se estima que se necesitará un incremento del rendimiento del 50% para el año 2030. Dado que el índice de cosecha para muchos cultivos ha alcanzado el máximo valor, es decir que no se puede aumentar la superficie de cultivo, el aumento en el rendimiento se logrará a través de un incremento en la biomasa del cultivo y en la fotosíntesis neta. Para esto es necesario aumentar el área de las hojas, o la fotosíntesis neta por área de hoja. Es decir, habrá que lograr un aumento en la fotosíntesis por hoja.
La pregunta es: ¿qué parte del proceso fotosintético puede ser modificado para aumentar la cantidad de CO2 fijado?
El mejoramiento genético, el uso de fertilizantes, y la optimización del manejo de los diferentes cultivos desde mediados de los ‘50 han generado un importante incremento mundial en el rendimiento potencial y real de la inmensa mayoría de los  cultivos.  Esta tendencia deberá mantenerse, pero aún con mayores tasas de aumento en los rendimientos.

Factores que modulan la fotosíntesis
Aumentar la tasa de fotosíntesis resulta la estrategia más lógica y promisoria para incrementar el rendimiento de los diferentes cultivos. Esta idea se basa en que toda la materia seca producida depende del proceso de fotosíntesis. Sin embargo, su  puesta en práctica no es tan simple. La fotosíntesis es un proceso que no ocurre aislado de su entorno. El medioambiente tiene un efecto muy marcado en la eficiencia fotosintética de las distintas plantas. ¿Como hacer para regular un proceso en el que están implicadas 50 reacciones enzimáticas? ¿Como regular un proceso en el cual todas las reacciones involucradas se ven alteradas por el medioambiente?
Existen factores internos y externos que pueden regular en mayor o menor medida a la fotosíntesis, como muestra la ilustración:

Factores internos y externos que influyen en el proceso fotosintético

Cada uno de los factores ambientales citados afecta la tasa de fotosíntesis de diferente manera:
La concentración del CO2 es uno de los factores ambientales con mayor influencia sobre la fotosíntesis y sobre el crecimiento de las plantas. Este gas estimula la fotosíntesis por su función de sustrato. 

En cambio, altas concentraciones de O2 inhiben el proceso de fotosíntesis.
Los altos niveles de luz (energía lumínica) permiten que se exprese la máxima capacidad de fotosíntesis, mientras no haya restricción de agua y nutrientes. Aumentar la penetración de radiación dentro del área de cultivo es una forma de inducir mayores tasas fotosintéticas.
En cuanto a la temperatura, las plantas viven y fotosintetizan en una gran variedad de hábitats con grandes diferencias en sus condiciones térmicas. Como en cualquier otro proceso bioquímico, la capacidad fotosintética de cada especie tiene un óptimo de temperatura. La mayor eficiencia de fotosíntesis ocurre a la temperatura óptima para ese cultivo. Por encima de ese valor, la fotosíntesis disminuye por la desnaturalización (pérdida de la estructura espacial) de las enzimas.
Los factores internos que aumentan la tasa de fotosíntesis son el contenido de clorofila en cloroplastos, la duración del pigmento en las hojas, la apertura de los estomas (que intercambian gases con el entorno), y la actividad de la enzima denominada rubisco).

Una enzima clave: la rubisco

La enzima RuBisCO (ribulosa-1,5-difosfato carboxilasa-oxigenasa) cataliza una reacción clave en la fotosíntesis: la asimilación y fijación del CO2 en la vía de síntesis de materia orgánica . La actividad de la enzima rubisco es la variable interna de mayor influencia sobre la fijación de CO2. Se han encontrado diferencias importantes en la actividad de esta enzima entre plantas con alta o baja tasa fotosintética. Pero, esta enzima también cataliza un proceso opuesto al anterior: la fotorrespiración. Si la concentración de CO2 es baja, funciona como oxidasa, y en lugar de ayudar a la fijación de CO2 se produce la oxidación de glúcidos hasta CO2 y H2O, y al proceso se le conoce como fotorrespiración (que no debe confundirse con la respiración mitocondrial).
La Rubisco es la enzima más abundante de la biosfera y constituye alrededor del 50% de la proteína soluble de las hojas de las plantas. La estructura de la rubisco en eucariotas y algunos procariotas consiste en 8 subunidades grandes y 8 subunidades pequeñas. El sitio activo se encuentra en las subunidad grande. De modo que existen ocho sitios activos por molécula de Rubisco.
En cambio, la mayoría de las bacterias presentan rubisco de 4 subunidades grandes y 4 chicas. En particular, la rubisco de Rhodospirillum rubrum, presenta una estructura más simple aún: dos subunidades grandes y dos pequeñas.
La reacción catalizada por la rubisco es limitante en la  etapa de foto-asimilación de la fotosíntesis. Se trata de una enzima ineficiente, por ello se esta investigando la optimización de su actividad catalítica por ingeniería genética.  
La enzima rubisco es considerada ineficiente por dos motivos:
1. Tiene baja tasa de recambio de sustrato (la cantidad de sustrato que une por unidad de tiempo). Su actividad catalítica es lenta: la rubisco cataliza la condensación de tres moléculas de CO2 por segundo, mientras que la mayoría de las enzimas unen alrededor de mil moléculas de sustrato por segundo.
2. Cataliza dos reacciones competitivas: la carboxilacion y la oxigenación de la RuBP (ribulosa-1,5-bifosfato). De ahí su nombre: carboxilasa/oxigenasa. Esta enzima presenta actividad oxigenasa, lo que implica que, en su sitio activo, puede unir O2 en lugar de CO2, y en ese caso ocurre el proceso de fotorrespiración. En este proceso la planta consume O2. El O2 desplaza al CO2 del sitio activo de la enzima, y esto disminuye la tasa de fijación de CO2 y la eficiencia de la fotosíntesis. La reacción de oxigenación puede resultar en pérdidas del 30-50% del carbono fijado. En condiciones de alta temperatura y sequía, las pérdidas por fotorrespiración aumentan sustancialmente.  Esto ocurre ya que, a altas temperaturas, la solubilidad del CO2 disminuye drásticamente, resultando en una menor disponibilidad del CO2 respecto del O2 en el sitio activo de la rubisco. 

La enzima rubisco cataliza dos reacciones competitivas: la carboxilacion de la RuBP (Fotosíntesis) y la oxigenación de la RuBP (Fotorrespiración).

Actualmente, la fotorrespiración y su marcado efecto en la producción agrícola están siendo investigados para el desarrollo de estrategias tendientes a minimizar la fotorrespiración en plantas.
Sin embargo, cabe la posibilidad de que con el tiempo la fotorrespiración pueda minimizarse sin estrategia de modificación genética alguna. La industrialización, la deforestación, la combustión de medios de transporte, entre otras causas, están provocando un fuerte aumento en la concentración atmosférica de CO2. A pesar de todos los efectos nocivos que esto tiene sobre la Tierra, las plantas cuya eficiencia fotosintética es menor debido a la actividad oxigenasa de la rubisco, podrían verse favorecidas. Bajo estas condiciones, habría una supresión natural de la fotorrespiración y, en consecuencia, mayores tasas fotosintéticas

  

  

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Respiración celular y mitocondria

Chicos:

Aquí hay un enlace a una presentación sobre la respiración celular.
Descargarla y pega la información en tu cuaderno, puede ser una o dos diapositivas por hoja, como gustes.

En formato Powerpoint
En Formato PDF

Si no tienes impresora copia el texto y los esquemas dibújalos en tu cuaderno.

• Estudiala, con detenimiento. Habrá una evaluación al iniciar la clase.

• (Para la diapositiva 10, tenemos una animación que ayuda a explicar el proceso. Ya no hay enlace)

                    http://www.maph49.galeon.com/respcel/review4.html

Lean el texto de cada animación y observen que ocurre en cada una de ellas. Identificar a los actores principales involucrados.

Hay otra animación en formato flash:

Animación sobre la respiración. Sólo aprieta el botón de Start

http://www.indiana.edu/~oso/animations/mito.html

Tenemos algunos videos que nos ayudan a entender el proceso. revisalos y estudialos:

I

II

III. La mitocondria en tres actos:

2a

3a

Juega con las enzimas 2018

Juega con las enzimas. 

1o.- Utiliza el navegador Internet Explorer, de tu computadora.

2o.- Accede al siguiente enlace:  simulador de la actividad enzimática juega con la cantidad de enzimas, los sustratos, el pH, los inhibidores e inclusive el tamaño del recipiente.

[Si utilizas otro navegador sólo descarga un archivo que no es posible utilizar.]

Observa cómo es que se forman los productos (esferas rojas) de acuerdo a tus cambios. Escribe 4 observaciones en tu cuaderno y sus resultados de acuerdo a los cambios que realizaste .
 Para poder jugar necesitas apretar el botón cambiar datos y luego el de Play

http://www.bionova.org.es/animbio/anim/cinetica.swf

Vainilla. El perfume de los dioses

Chicos:

Es información para que se sientan orgullosos de las plantas originarias de México. No es para la clase del semestre que esta corriendo. 
dibujo tomado de: https://cdn5.dibujos.net/dibujos/pintados/201823/vainilla-comida-frutas-11382246.jpg 

Vanilla prices have climbed so high it's worth more by weight than silver pic.twitter.com/CjTa0lgYOE

— Business Insider (@businessinsider) 29 de septiembre de 2018

Detergentes enzimáticos: una historia

tomado de:  http://masabadell.wordpress.com/2009/03/18/636/

Quién lo diría. En estos tiempos de biotecnología sorprende descubrir que no es algo tan moderno como creíamos. Cuando en la Ilíada o en la Odisea se describe el uso del cuajo de estómago de cordero o cabrito para la elaboración del queso nos habla de lo que hoy se conoce como tecnología enzimática. Lo mismo sucedía a la hora de tratar el cuero. Para hacerlo suave y agradable al tacto hay que eliminar parte de las proteínas que contiene. Si no se hace, lo único para lo que sirve es de suela de zapato.

Desde tiempos inmemoriales, y hasta principios del siglo XX, el cuero se trataba con excrementos. El escritor romano Plinio menciona las deyecciones de palomas pero en siglos más recientes se usaba el estiércol de perro. En 1908 todo cambió gracias al alemán Otto Röhm. El sustituto de los excrementos fue el Oporon, un extracto de los páncreas de animales sacrificados -que contiene tripsina, una enzima del sistema digestivo-. Pero Röhm no se detuvo  aquí. Hasta entonces a nadie se le había ocurrido analizar la composición química de la suciedad que se queda pegada a la ropa. Él fue el primero en hacerlo pues quería ver si podía utilizar su extracto de páncreas en el lavado. En 1913 patentó su idea y al año siguiente desarrolló el primer detergente enzimático de la historia: Burnus.

Para comprobar su eficacia, Röhm y su mujer lo utilizaron para lavar su ropa interior, descubriendo que era excelente. Más que eso, Burnus era algo revolucionario. La enzima era tan efectiva que sólo necesitaba una cantidad muy pequeña de producto -los actuales contienen sólo un 0,8% del total-. Burnus se vendía en forma de tableta para usar con 10 litros de agua en lo que es el primer detergente concentrado de la historia. Pero a las amas de casa alemanas no les convencía. Acostumbradas a usar grandes cantidades de detergente que producía abundante espuma la pastilla de Röhm les resultaba sospechosa. Röhm tuvo que reconvertir su producto en el clásico polvo de lavar y venderlo en cajas de 50 gramos.

Lo cierto es que el alemán se adelantó 50 años a su tiempo, porque no fue hasta la década de 1960 cuando los detergentes enzimáticos se popularizaron.

En 1962 Novo Nordisk fue la primera empresa en comercializar una enzima limpiadora producto de la fermentación microbiana, Alcalaser -una proteasa-. Pero los fabricantes de detergentes no le hicieron mucho caso. En realidad, únicamente aparecieron dos: Bio-tex yBio 40. Sólo cuando en pocos meses el detergente Bio-tex ganó el 13% del mercado, los ojos de los ejecutivos se volvieron hacia las enzimas.

Hasta finales de los años 80 el mercado de los detergentes enzimáticos estaba dominado por las enzimas proteasas, que eliminan manchas de hierba, huevo y sangre. Poco a poco se introdujeron unas nuevas, las amilasas, capaces de eliminar manchas de comida como espaguetis, salsas, harina de avena, comidas infantiles y helado. Pero aún se resistía un tipo bastante molesto de mancha: la de grasa. Y en 1988 Novo Nordisk lanzóLipolaser -una  lipasa- que, además, tiene el honor de ser la primera enzima comercial producida por un organismo genéticamente modificado.

Como todos sabemos las enzimas son proteínas. Presentes en todos los seres vivos, actúan como catalizadores, esto es, sustancias que facilitan las numerosísimas reacciones que nos mantienen con vida. Así, una enzima que esté encargada de unir dos moléculas pequeñas será como la pieza de un puzzle: tendrá dos oquedades en donde se coloquen dichos compuestos a los que la enzima inducirá a unirse. En el caso de los detergentes se utilizan por otra de sus características únicas: su especificidad. Por ejemplo, las lipasas degradan única y exclusivamente las grasas. La importancia de este hecho está en que, gracias a su labor, el contenido de compuestos tensioactivos –que disminuyen la tensión superficial del agua para facilitar la limpieza de la ropa-, que contaminan el medio ambiente, puede reducirse de forma significativa. Además, gracias a ellas el lavado no necesita ni de agua muy caliente ni se necesita frotar en demasía, algo que alarga la vida útil de la ropa. Pero no todo puede ser un camino de rosas. Esta especificidad tiene sus inconvenientes. Todavía hay manchas que se resisten al envite biotecnológico: las de café, té, vino y picotas.

La industria textil, de la antigüedad a la biotecnología moderna

Chicos: Su resumen en el cuaderno para realizar una actividad.

La industria textil, de la antigüedad a la biotecnología moderna

[Ilustración tomada de: http://textile-society.blogspot.com/2013/12/all-about-garments-washing-part-5.html  se respetan los derechos de autor]

El uso de hilos y tejidos tiene una larga historia. El uso del lino se remonta a la Edad de Piedra en Europa meridional, en el Norte de Europa se empleó la lana desde la Edad de Bronce, y la seda originaria de China se fabrica hace más de 5000 años. Mucho tiempo después, desde el siglo XVIII, con la revolución industrial y la invención de la máquina de vapor, se comenzaron a fabricar y confeccionar telas a gran escala.

En la actualidad, la industria textil está constituida por subsectores diferentes aunque interrelacionados, que producen, desde las fibras hasta productos para el hogar. Cada subsector puede considerarse como una industria por separado, aunque el producto que se obtiene en cada etapa de la producción constituye el principal insumo de materia prima para la siguiente. En todas las etapas se emplea una amplia variedad de tintes y otros compuestos químicos (ácidos, bases, sales, agentes humectantes, colorantes), cuyos productos son desechados en los efluentes, y pueden impactar en el ambiente.

Por esto, uno de los objetivos de los tratamientos textiles modernos es obtener el efecto deseado en las fibras, utilizando procesos que conlleven el mínimo impacto ambiental. Dentro de este contexto, se comenzaron a utilizar diversos procesos biotecnológicos, mediante el empleo de enzimas.  Éstas cumplen el requisito de ser respetuosos con el medio ambiente (debido a que las enzimas son biodegradables), actúan sobre moléculas específicas y actúan bajo condiciones suaves.

Uso de enzimas en la industria textil

En términos del proceso de fabricación, la industria textil puede dividirse en cuatro etapas principales: 1) producción de la hebra; 2) hilado, tejido; 3) acabado de los tejidos; y 4) fabricación del producto textil. 

En la industria textil las enzimas se pueden aplicar tanto al tratamiento de fibras proteicas naturales (lana y seda), como en fibras celulósicas (algodón, lino y cáñamo) y en fibras sintéticas.

Estas enzimas se usan en las fases de hilado, teñido y acabado de los tejidos con el objetivo de limpiar la superficie del material, reducir las pilosidades y mejorar la suavidad.

En el siguiente esquema, se muestran las etapas de la fabricación de telas y las enzimas utilizadas en cada etapa. La rama inferior muestra la producción de tela Denim, con la que se confeccionan los jeans.

* Stone wash: Tipo de lavado industrial utilizando piedras que le da al material un aspecto “usado” o “gastado”.

AMILASAS 

Al comenzar el tratamiento de la fibra, se debe extraer el almidón que la recubre (proceso llamado desengomado). 

El proceso de desengomado convencional puede ser realizado por hidrólisis (ruptura del almidón en presencia de agua), donde los productos textiles son tratados con ácido, álcalis o agentes oxidantes. También se puede eliminar por descomposición del almidón por fermentación, en agua con microorganismos presentes en forma natural, que descomponen el almidón del tejido. 

Actualmente, estos tratamientos se encuentran en desuso debido a las dificultades propias del método, dejando lugar al uso de las enzimas amilasas. Las amilasas son enzimas que intervienen en la degradación del almidón. Para ello se utilizan las amilasas bacterianas provenientes de Bacillus subtilis  y Bacillus lichenformis, las cuales son estables a altas temperaturas.

Para evitar la desnaturalización (pérdida de la estructura terciaria y la función) de esta enzima durante el desengomado, primero se debe añadir agua, calentar hasta alcanzar la temperatura óptima (entre 60 y 100ºC), establecer  el pH óptimo (neutro) y entonces añadir la enzima. 

Según su temperatura óptima, se distinguen 3 grupos de amilasas: 

• temperatura óptima de 60-70ºC: se utiliza para el desengomado en un baño de larga duración  que dura entre 2 a 6 horas. 

• temperatura óptima de 80ºC: usadas en máquinas de lavado continuo por algunos minutos.

• temperatura óptima 100ºC: tratamientos con vapor por 1 a 2 minutos.

LIPASAS

Son enzimas que degradan lípidos y son usadas en la industria textil, junto con las amilasas, para el desengrasado de las fibras.

PECTINASAS

En el tratamiento de las fibras de algodón, se deben extraer las pectinas de la pared de las células primarias del algodón. Las enzimas pectinasas (que degradan esta sustancia) son utilizadas en el lavado alcalino del algodón. Numerosos estudios realizados muestran que un tratamiento usando solamente pectinasa, seguido por un enjuagado en agua caliente, es capaz de hacer que la fibra de algodón se vuelva hidrófila y absorbente, facilitando su posterior utilización.

CATALASAS

En la industria textil la catalasa es utilizada para descomponer en oxígeno y agua el peróxido de hidrógeno (H202) residual después del blanqueo de las fibras de algodón. La remoción de este producto es necesaria para que las fibras puedan luego ser teñidas. La catalasa es una enzima que se encuentra en organismos vivos y su empleo disminuye el consumo de productos químicos, de energía y de agua. 

Después del blanqueo, se produce el enjuague, se aplica ácido acético y se aplica la catalasa en un baño nuevo o en propio baño de teñido por aproximadamente 10 minutos, a temperaturas entre 20 y 50ºC, con un pH de entre 6 y 10. 

PEROXIDASAS

Los restos de peróxido de hidrógeno utilizados en la etapa de blanqueo, en contacto con pigmentos sensibles a la oxidación, pueden provocar pequeñas alteraciones en la tonalidad causando reducción en el color. En el proceso convencional, los residuos de peróxido de hidrógeno son removidos a través de varios enjuagues o de la adición de un reductor inorgánico, el cual causa gran carga de sales en los efluentes. Para minimizar este efecto, se utilizan las peroxidasas que reducen el peróxido de hidrógeno. La cantidad de enzimas usada es menor que la cantidad de agente reductor inorgánico y no causan problemas ecológicos, como la elevada carga de sales.

Las peroxidasas también pueden ser utilizas después del teñido, para la reducción de colorantes residuales.

CELULASAS

Las fibras están compuestas básicamente de celulosa la cual, al ser un material no biodegradable, constituye un problema para el posterior tratamiento de efluentes.

Las celulasas son enzimas que degradan las fibras de la superficie (fibras sueltas y microfibrillas) haciendo a los tejidos más lisos y blandos. 

También son usadas para producir la apariencia “stonewashed” en los jeans. Tradicionalmente esta apariencia en los tejidos Denim (nombre de la tela con que se realizan los jeans) es otorgada por un proceso que utiliza piedra-pómez para desgastar el color localmente por roce. Este proceso presenta muchas desventajas ya que causan el desgaste rápido y rotura de las máquinas utilizadas, provocan gran abrasión empeorando la calidad de la tela y causan problemas ambientales ya que se generan efluentes no biodegradables.

La ventaja en la utilización de celulasas en el proceso de desgaste del jean en relación al proceso convencional, es que no causa gran degradación de la fibra como la piedra-pómez y el desgaste es más uniforme. 

Las celulasas son utilizadas juntamente con las piedras o sustituyéndolas totalmente. 

El procedimiento general para su aplicación consiste en: 

• introducción de los artículos de celulosa en la máquina

• ajuste de las condiciones del baño de tratamiento con pH entre 5,5 y 8,0 y temperaturas de 50 a 60ºC 

• adición de la enzima y control de las condiciones de reacción (tiempo, temperatura, pH y agitación mecánica)

• interrupción de la actuación de la enzima: agregando carbonato de sodio y/o aumentando la temperatura hasta 80ºC durante 10 minutos

Al culminar este proceso, se suele realizar un tratamiento de limpieza con un agente blanqueante para resaltar los contrastes y eliminar la reposición de microfibras teñidas de color azul que enmascaran el efecto logrado. 

Estas enzimas no sólo se utilizan en el proceso de stone-wash de telas para jeans, sino que también se utilizan en telas destinadas a la confección de blusas y faldas, porque el proceso enzimático les otorga una textura aterciopelada similar a la seda natural.

  

LACASAS 

Son enzimas del tipo fenol-oxidasa dependiente de cobre que tiene la capacidad de catalizar reacciones de desmetilación. Este es un paso importante en la biodegradación de polímeros que contengan grupos aromáticos fenólicos.

Debido a esta propiedad, la lacasa es utilizada en la oxidación del índigo (colorante de tipo fenólico) en la preparación de telas para jeans. Esta enzima es extraída de hongos, como Trametes hirsuta y Sclerotium rolfsii .

Además, en procesos de oxidación de muchos compuestos (principalmente de compuestos fenólicos) la lacasa presenta una gran especificidad para un gran número de compuestos no biodegradables, por lo cual se empezó a utilizar en tratamientos de efluentes industriales. 

Uso de enzimas en el tratamiento de efluentes

Hoy en día, muchas enzimas son utilizadas por una gran diversidad de tipos de industrias y esto no es ajeno a la industria textil. Tradicionalmente, se han utilizado enzimas en el proceso de limpieza de las fibras. Ahora, las enzimas como las proteasas, lipasas, celulasas y enzimas oxidativas, se utilizan en el bioprocesamiento de fibras naturales, mientras que otras son fundamentales en el tratamiento de efluentes derivados de esos procesos

La industria textil es una de las mayores productoras de efluentes líquidos, los cuales son tóxicos, contienen productos no biodegradables y también resistentes a la destrucción por métodos de tratamiento físico-químico. Los efluentes textiles poseen un elevado contenido de colorantes (10-15% de los colorantes no fijados son enviados al río) y aditivos que generalmente son compuestos orgánicos de estructuras complejas, no biodegradables.

Las enzimas aplicadas en la industria textil deben producirse a bajo costo, ser estables en las condiciones de pH y temperatura en que se realizan los tratamientos textiles, y de uso y manipulación segura. En esto, la biotecnología moderna juega un rol importante al producir enzimas recombinantes a gran escala por fermentación de microorganismos cuyo cultivo es conocido y controlado. Por ejemplo, existen enzimas alfa amilasa y lipasas y celulasas obtenidas a partir de microorganismos recombinantes.

Actualmente, son estudiadas nuevas alternativas que utilizan microorganismos capaces de degradar de manera eficiente un gran número de contaminantes a un bajo costo operacional para el adecuado tratamiento de efluentes textiles. Un ejemplo es el Bacillus subtillis  que fue adaptado a un medio de cultivo artificial para biodegradar colorantes del tipo "azo" bajo condiciones anóxicas (con deficiencia de oxígeno). Estas bacterias utilizan el nitrato o nitrito como aceptor final de electrones, posibilitando la oxidación biológica de colorantes "azo”. También se utilizan bacterias, como Pseudomonas sp y Sphingomonas sp, particularmente útiles en la degradación de azo-colorantes.

Los hongos de descomposición blanca, como Phanerochaete chrysosporium, Pleorotus ostreatus, Trametes versicolor, Trametes hirsuta, Coriolus versicolor, Pycnoporus sanguineus, Pycnoporus cinnabarinus, Phlebia tremellosa, Neurospora crassa y Geotrichum candidum, son conocidos por degradar varios tipos de colorantes textiles. Estos hongos poseen la capacidad de mineralizar, además de la lignina, una variedad de contaminantes resistentes a la degradación. Esta característica se debe a la acción de las enzimas peroxidasas y lacasas  producidas por ellos.