miércoles, 18 de enero de 2017

Genes y variación 2017



Genes y variación.

Para el grupo del jueves y los del viernes esta es la actividad:

Resumen en su cuaderno y repasar como se hacen estos ejercicios. Realizaremos unos en clase. Es un repaso de genética. Se supone que esto ya lo vieron así que es sencillo. La tarea consiste en colocar los cuadros de Punnett y la información relevante de las leyes de Mendel en tu cuaderno.

Tomado de: http://academia.cch.unam.mx/wiki/biologia3y4/index.php/Genes_y_variaci%C3%B3n

Lectura: Genes y variación
Relaciones alélicas
Afortunadamente para Mendel y para los posteriores estudios de genética, los caracteres que estudió se encontraban situados en cromosomas diferentes, así una de las contribuciones más importantes de Mendel fue la de reconocer que los miembros de un par de genes se segregan en los gametos (Principio de la segregación) y luego estos genes se distribuyen al azar entre los descendientes (Principio de la distribución independiente). Estos dos principios mencionados en el párrafo anterior, aunados a que en la primera cruza de dos caracteres contrastantes todos los descendientes son iguales, constituyen las llamadas “leyes” de Mendel, las cuales para una mejor comprensión se agrupan en tres:
Primera ley o de la uniformidad: Cuando se cruzan dos razas puras (homocigotas) o progenitores, de la misma especie, la resultante, llamada F1 o primera generación filial, es uniforme, tanto en genotipo como en fenotipo. Veamos esta ley de la uniformidad a través de los expreimentos de Mendel y crucemos una planta con semillas amarillas (AA) carácter dominante, con otra planta de semillas verdes (aa) carácter recesivo.
Gametos
A
A
a
Aa
Aa
a
Aa
Aa


En la F1 el 100% de los descendientes son uniformes (o iguales con respecto a la característica considerada) tienen genotipo Aa (heterocigótico) y su fenotipo (el aspecto visible), es amarillo (dominante).
Segunda ley, o ley de la segregación o de la permanencia de caracteres: Al cruzar entre sí a la F1, en la F2 (segunda generación), vuelven a aparecer los caracteres primitivos de los progenitores. Pero esta F2 no es uniforme ya que presenta varios genotipos y varios fenotipos.

Gametos
A
a
A
AA
Aa
a
aA
aa

En la F2 tenemos una proporción 3 a 1, es decir, 75% semillas amarillas y 25% semillas verdes, con tres genotipos diferentes: AA, Aa, aa. Los dos primeros, por tener un alelo dominante A, el fenotipo es amarillo, y el genotipo aa por tener ambos alelos recesivos, dará semillas verdes.
Tercera ley, o ley de la independencia: Al cruzar razas puras (homocigotas) de la misma especie, con dos caracteres diferentes, en la F2 o segunda generación, se obtienen los caracteres originales de los progenitores y nuevas combinaciones que antes no exisitían, lo que significa que los caracteres hereditarios son independientes y se transmiten por separado. Para ver esta tercera ley tomaremos plantas progenitoras de raza pura, con dos caracteres, AA para semilla amarilla y LL para el carácter de semillas lisas, ambos dominantes, que se cruzan con plantas también homocigotas pero para los caracteres contrastantes o recesivos, es decir aa para semillas verdes y ll para semillas rugosas.
Gametos
AL
AL
al
AaLl
AaLl
al
AaLl
AaLl
Aunque se trate de dos cararteres, por ser estos independientes y encontrarse en distintos cromosomas, se sigue cumpliendo la ley de Mendel, y toda la F1 es uniforme tanto en genotipo Aa Ll como en fenotipo: todas las semillas se ven amarillas y lisas. Ahora bien, al cruzar entre sí la F1 obtenemos que:

Gametos
AL
Al
aL
al
AL
AALL
AALl
AaLL
AaLl
Al
AALl
AAll
AaLl
Aall
aL
AaLL
AaLl
aaLL
aaLl
al
AaLl
Aall
aaLl
aall

En la F2 vuelven a aparecer individuos con características semejantes a las de los progenitores AALL (amarillas y lisas) aall (verdes y rugosas) y dos nuevas combinaciones que no teníamos antes: amarillas y rugosas, y verdes y lisas. Como se ve en el cuadro de Punett de 16 posibilidades, se obtiene una proporción 9:3:3:1.


Los resultados de los experimentos de esta tercera ley refuerzan el concepto de que los genes son independientes entre si, que no se mezclan ni desaparecen generación tras generación. Para esta interpretación fue providencial la elección de los siete caracteres que hizo Mendel, pues estos resultados no se cumplen siempre, sino solamente en el caso de que los caracteres a estudiar estén regulados por genes que se encuentre en distintos cromosomas.
Dominancia incompleta o herencia intermedia De acuerdo a los resultados obtenidos por Mendel, en cualquier organismo los individuos homocigotos dominantes y los heterocigotos siempre tendrán el mismo fenotipo, el dominante. Actualmente sabemos que pocos genes muestran el carácter de dominancia total como en los siete caracteres estudiados por Mendel, generalmente el genotipo de los organismos heterocigotos es intermedio entre los dos progenitores, exhibiendo una mezcla de los caracteres heredados de ambos padres, este fenómeno recibe el nombre de dominancia incompleta o herencia intermedia. Existen muchos ejemplos de dominancia incompleta, el más característico es el del color de las flores del “Don Diego de noche” Mirabilis jalapa, en el que al cruzar a dos progenitores de raza pura homocigotos, uno para el color rojo de las flores RR y el otro para el color blanco R´R´ (en la dominancia incompleta si las letras utilizadas son RR para el color dominante rojo, para el color blanco se utiliza R´R´ también con mayúsculas aunque con apóstrofo para indicar que se trata del alelo contrastante), en la F1 se obtiene:
Gametos
R
R
R`
RR`
RR`
R`
RR`
RR`
El 100% de la F1 es uniforme en cuanto a genotipo RR´ y en cuanto a fenotipo, todas las flores son de color rosa. Como no existe dominancia total de ninguno de los colores, se mezclan para dar un color intermedio; es decir, rosa. Al cruzar entre sí a la F1, en la segunda generación obtenemos:
Gametos
R
R`
R
RR
RR`
R`
R`R`
R`R`

Aparecen nuevamente los genotipos de los progenitores RR´ (rojo) y R´R (blanco) y los heterocigotos RR´ en los que no existe dominancia completa y que por la tanto tienen coloración intermedia (rosa), en la proporción 1: 2: 1.
Estos datos están completamente de acuerdo con la primera y segunda leyes de Mendel, de la uniformidad y de la segregación de los caracteres, excepto que al contrario de las experiencias de Mendel, aquí prevalece la dominancia incompleta, en la cual los efectos de los alelos se mezclan y dan el color intermedio en el fenotipo, los alelos mismos no se mezclan, sino que permanecen en el genotipo y se segregan como entidades genéticas de acuerdo a la ley de Mendel.
Existen muchos otros ejemplos de dominancia incompleta, como las flores de las plantas “boca de león” Anthirrinus majus que sigue el mismo comportamiento que el “Don Diego de noche”.
Asimismo, la anemia drepanocítica o anemia falciforme, consistente en el cambio de un aminoácido : el ácido glutámico se sustituye por valina en la proteína que forma la hemoglobina y entonces se producen tres genotipos: el genotipo AA (dominante) glóbulos rojos normales; el genotipo heterocigoto con los alelos AA´ con la mitad de sus glóbulos rojos normales y la otra mitad con glóbulos rojos en forma de media luna (anemia drepanocítica); y el genotipo A´A´ con la totalidad de los glóbulos rojos anormales (forma de media luna), que a la larga resulta fatal por su incapacidad para transportar oxígeno debido al rompimiento de su membrana celular (ver figura 1).
Figura 1.-Eritrocitos con forma de haz o media luna.



viernes, 13 de enero de 2017

Biodiversidad y Desarrollo sustentable. Ecoturismo en Costa Rica

Chicos:

Tenemos los videos con la conversación y entrevista al Dr. José Sarukhán

Actividades:


  • Ver cada video y extrar los puntos que consideres importantes. Anotalos en tu cuaderno y coloca una reflexión. Resumen y reflexión para cada video I y II.
  • Esta el enlace a la entrevista que le realizo el escritor Pere Stupinya a Rodrígo Gaméz, presidente del Instituto Nacional de Biodiversidad de Costa Rica y que se intitula: Biodiversidad: “Prefiero un quetzal a cinco vacas” . Leerlo y colocar puntos importantes y reflexión en el cuaderno.
  • Para los que usarán el escudo el PDF esta en el últomo enlace.


Conversando con Cristina Pacheco - José Sarukhán (07/02/2014)


3

http://youtu.be/-mYPzzUbrOo 

México Social - Biodiversidad y Desarrollo Sustentable (13/01/2015)



http://youtu.be/NFJhi6ZoOT0






jueves, 12 de enero de 2017

México inflamable

México inflamable



Chicos:

Tenemos un artículo de Juan Villoro sobre este México. Léelo y escribe una reflexión en tu cuaderno.
publicado originalmente en el periodico reforma el 6 de enero del 2017. 
Se publica con fines didácticos. Se respetan los derechos de autor.
http://www.reforma.com/aplicacioneslibre/preacceso/articulo/default.aspx?id=104545&urlredirect=http://www.reforma.com/aplicaciones/editoriales/editorial.aspx?id=104545

Luis Videgaray acaba de inscribirse en la escuela más cara de México. Según sus declaraciones, llega a la Secretaría de Relaciones Exteriores a "aprender". Dispone de una beca anual de siete mil y medio millones de pesos para lograrlo. Su aire humilde preocupa como la calma que antecede a la tempestad. Salió del gabinete por la invitación que hizo a Donald Trump durante la campaña del magnate antimexicano. El gesto fue algo más que un error de protocolo. Se le ofreció un coctel margarita a la persona equivocada y se le otorgó estatura de estadista internacional al adversario que acaba de impedir que mil seiscientos millones de dólares se inviertan en la planta de Ford de San Luis Potosí.

El gobierno de Peña Nieto contribuyó de este modo al triunfo de nuestro acérrimo rival. El descrédito instantáneo hizo que el artífice de la iniciativa, Luis Videgaray, fuera removido de la Secretaría de Hacienda, donde llevó a cabo una asfixiante e injusta reforma fiscal. Con toda razón, Claudia Ruiz Massieu, entonces titular de Relaciones Exteriores, se inconformó con una invitación de la que no estaba al tanto y que agraviaba a México. Hoy el responsable del error la sustituye.

La pregunta esencial es: ¿quién gobierna México? La respuesta de Peña Nieto no deja lugar a dudas: Donald Trump.

Vuelvo al aprendiz de canciller. Durante su gestión en Hacienda sometió a persecutorias auditorías a los empresarios que solicitaban importantes devoluciones de impuestos. Regresa con el orgullo herido a un cargo que no merece y que sólo obtiene por las infaustas carambolas de la diosa Fortuna. ¿Cuánto durará la humildad que estrenó el miércoles pasado? Su principal "activo" consiste en su cercanía al enemigo declarado de los mexicanos. El solo hecho de que haya tomado protesta es una ofensa a la soberanía.

La cartera que alguna vez ocupó Alfonso García Robles, Premio Nobel de la Paz por los Tratados de Tlatelolco, queda en manos de un vendedor de seguros más proclive a defender los intereses de una transnacional que los de sus "clientes locales".

Este descenso en la diplomacia coincide con la subida de hasta veinticuatro por ciento en los precios de la gasolina. Peña Nieto utilizó un recurso para saber si el combustible causa un estallido político: encendió un cerillo. Las protestas no se han hecho esperar, acompañadas de condenables actos de vandalismo. Posiblemente, los saqueos a tiendas y gasolineras son respaldados por grupos deseosos de criminalizar el descontento y evitar que surja una oposición más organizada. Los bots alarmistas en Internet apuntan en esa dirección. Pero el principal responsable es el gobierno. Si la ciudadanía se siente despojada, paga con la misma moneda; en esa confusión, el delito es visto como un acto compensatorio.

El alza a la gasolina es el corolario de la desastrosa reforma energética que permite a empresas extranjeras tener control total para la explotación en aguas profundas y de una política equivocada que desmanteló las refinerías, renunció a la petroquímica y permitió la "ordeña" de los recursos. Con el mismo sentido depredador con que Peña Nieto transforma los parques nacionales en "áreas protegidas" en las que se puede invertir comercialmente, los hidrocarburos se han sometido a los caprichos del corto plazo.

Al inicio de los años ochenta México era el cuarto productor mundial de petróleo. El presidente López Portillo anunció que se administraría esa abundancia. Lo que siguió fue la rapiña. Hoy, México cuenta con combustibles para abastecer la demanda de los siguientes cinco días. Es la medida de nuestro fracaso: un país a cinco días de la parálisis.

En enero de 1994, los zapatistas se levantaron en armas para protestar por el rezago de siglos que agobia a los pueblos originarios del país y la pérdida de soberanía que implicaba la entrada en vigor del Tratado de Libre Comercio con Estados Unidos y Canadá. En enero de 2017 la situación es más grave. El dístico de Ramón López Velarde en "La suave patria" vuelve a ser una llamada de atención: "El niño Dios te escrituró un establo/ y los veneros de petróleo el diablo".

2016 fue el año con más violencia en el país desde que Peña Nieto asumió el poder. Ahora ese polvorín ha sido rociado de gasolina. En el centenario de Juan Rulfo, habitamos El llano en llamas.

Bienvenidos a Biología IV

Bienvenidos a Biología IV 2017




Bienvenidos Chicos de Biología IV =)

viernes, 28 de octubre de 2016

Glucolisis y fermentación 

Tomado de:  http://b-log-ia20.blogspot.mx/2010/02/glucolisis-y-fermentacion.html



El ambiente en el que evolucionaron los seres vivos primitivos carecía de oxígeno. La aparición de este compuesto, ocurrida hace unos 3.000 millones de años como consecuencia de la evolución de la fotosíntesis oxigénica, supuso una verdadera catástrofe para los organismos que existían en aquella época, porque el oxígeno resultaba tremendamente tóxico para ellos. Algunos consiguieron adaptarse a las nuevas condiciones, incluso utilizando el nuevo compuesto como un elemento básico de su metabolismo, y de ellos proceden todos los organismos aerobios actuales. Sin embargo, todos los seres vivos actuales conservamos, como un resto evolutivo, algunas rutas metabólicas que ya existían antes de la evolución del oxígeno y que han permanecido como elementos centrales de nuestro funcionamiento: la glucolisis y las fermentaciones.

Glucolisis

La glucolisis es, seguramente, la ruta metabólica más antigua que se conserva, como lo prueba su presencia en todos los seres vivos y la naturaleza química de las reacciones que tienen lugar en ella. Se trata de un conjunto de procesos que hacen posible la degradación oxidativa de la glucosa (y de otros monosacáridos que pueden transformarse en ella) en ausencia de oxígeno. Sin embargo, en estas condiciones la oxidación de los monosacáridos es solo parcial, dando lugar a compuestos orgánicos que no están totalmente oxidados.
La producción de energía en la fosforilación ocurre exclusivamente mediante fosforilación a nivel de sustrato, mientras que los electrones y los protones que se arrancan de la glucosa a lo largo del proceso acaban siendo transferidos al NAD+ para dar lugar a NADH+H+. El compuesto final que se obtiene como resultado de la degradación es el piruvato:

La glucolisis tiene lugar en el citoplasma de las células eucariotas, circunstancia que tiene su interés, porque apoya la teoría de que los eucariotas evolucionaron a partir de procariotas anaerobios; de hecho, el oxígeno resulta tóxico en el citoplasma, y la célula lo envía rápidamente hacia la mitocondria, donde puede aprovecharse.

Descripción del proceso

Desde el punto de vista químico pueden distinguirse varias etapas distintas en la glucolisis, mediante las cuales se van "preparando" paulatinamente los diferentes compuestos para facilitar la reacción global:


  1. Fase de activación: requiere el aporte de energía en forma de ATP, que se recuperará en reacciones posteriores. La activación permite que los compuestos activados reaccionen con mayor facilidad. Esta "inversión energética" recuperable se da en muchos procesos metabólicos.
    1. Transformación de la glucosa en glucosa 6-fosfato: La glucosa reacciona con una molécula de ATP, fosforilándose y liberando ADP. En realidad no se trata de un proceso de activación energética (aunque también sea necesario para eso), sino que tiene un motivo diferente desde el punto de vista de la lógica celular. La membrana plasmática permite el paso de loa glucosa mediante difusión facilitada a través de transportadores específicos. Esto haría imposible la acumulación de glucosa dentro de la célula, ya que ese transporte es bidireccional y a favor de gradiente. La modificación química de la glucosa, concretamente la fosforilación, impide que la glucosa 6-fosfato salga de la célula (porque no existe transportador para ella). Toda la glucosa intracelular está fosforilada.
    2. Transformación de la glucosa 6-fosfato en fructosa 6-fosfato: Es una reacción de isomerización espontánea y reversible, que transforma la forma aldosa en la cetosa. La glucosa 6-fosfato es una sustancia que puede participar en varias rutas metabólicas, mientras que la fructosa 6-fosfato solo interviene en la glucolisis. La formación de este compuesto permite, por lo tanto, regular la cantidad de glucosa que se metaboliza y, en consecuencia, la cantidad de energía que se va a producir mediante esta ruta.
    3. Transformación de la fructosa-6-fosfato en fructosa 1,6-difosfato: Con esta nueva fosforilación se consigue que el compuesto alcance la energía interna suficiente para sufrir la siguiente reacción.
  2. Rotura de la fructosa 1,6-difosfato: La molécula se rompe en dos mitades del mismo tamaño, gliceraldehído 3-fosfato y dihidoxiacetona fosfato. Ambos compuestos son isómeros entre sí (son las formas fosforiladas de las dos triosas que existen), y de hecho se transforman la una en la otra en una reacción espontánea y reversible. Este equilibrio es fundamental en la continuación de la ruta, ya que solo el gliceraldehído 3-fosfato es metabolizado. Sin embargo, a medida que dicha sustancia se va consumiendo, la dihidroxiacetona fosfato se transforma en gliceraldehído, de acuerdo con el principio de equilibrio químico.
  3. Oxidación y fosforilación a nivel de sustrato: La última fase de la glucolisis consiste en una srie de reacciones que, conjuntamente, suponen su oxidación parcial acoplada a la fosforilación a nivel de sustrato que sintetiza más ATP del que se había consumido durante la activación. Los electrones y protones separados en el proceso se ceden a una coenzima de oxidación-reducción.
    1. Transformación del gliceraldehído 3-fosfato en 1,3-difosfoglicerato: se trata de una oxidación tan exotérmica que  basta para unir un grupo de fosfato inorgánico al grupo ácido recién formado. Los electrones y los protones separados de la molécula de gliceraldehído 3-fosfato son cedidos al NAD+ para formar una molécula de NADH+H+ (dos por cada molécula de glucosa).
    2. Fosforilación de ADP y formación de 3-fosfoglicerato: El 1,3-difosfoglicerato reacciona con el ADP dando lugar a las primeras moléculas de ATP que se producen en la ruta metabólica. Como cada molécula de glucosa ha permitido la formación de dos moléculas de 1,3-difosfoglicerato en esta reacción se recupera la energía invertida en la activación del monosacárido.
  4. Recuperación de la energía proporcionada para la activación: El 3-fosfoglicerato conserva aún el grupo fosfato que se había unido durante la fase de activación. El final de la glucolisis permite la recuperación de este ATP, proporcionando por tanto un balance energético positivo. Para que esta reacción sea posible, es necesario que antes el 3-fosfoglicerato sufra ciertas modificaciones quimicas.
    1. Transformación del 3-fosfoglicerato en 2-fosfoglicerato: El grupo fosfato cambia de posición dentro de la molécula, lo que facilita las reacciones posteriores.
    2. Deshidratación del 2-fosfoglicerato: Da lugar a un compuesto llamado fosfoenolpiruvato.
    3. Formación de piruvato y ATP: El fosfoenolpiruvato reacciona con el ADP transfiriéndole el grupo fosfato. El producto final de la glucolisis es el piruvato.
Balance energético de la glucolisis: Cada molécula de glucosa que interviene en la glucolisis necesita utilizar dos moléculas de ATP para activarse por completo. Su hidrólisis y oxidación posterior acaba proporcionando cuatro moléculas de ATP, por lo que el balance neto de la glucolisis es de una ganancia de dos ATPs por molécula de glucosa. Además, se sintetizan también dos moléculas de NADH+H+ en la oxidación del gliceraldehído 3-fosfato.

El compuesto final de la degradación de la glucosa mediante esta vía es el piruvato, una molécula de tres átomos de carbono que aún está parcialmente reducida, por lo que aún sería posible extraer más energía química de ella. El destino del piruvato, sin embargo, depende de la naturaleza de la célula y de las condiciones en las que ésta se desarrolle: las células aerobias que disponen de oxígeno van a seguir aprovechando la energía contenida en esa molécula, gracias a la respiración celular, pero las células que no disponen de oxígeno, o que son incapaces de utilizarlo, no pueden obtener más energía de esta molécula.

Fermentaciones

Las fermentaciones son, igual que la glucolisis, rutas metabólicas características de la falta (o insuficiencia) de oxígeno ambiental. En esas condiciones, el NADH+H+ no puede ser utilizado por la célula para transformarlo en ATP, sino que su función celular consiste simplemente en recibir los protones y los electrones desprendidos en otras reacciones celulares. Una vez conseguido esto, su papel se agota, y lo que la célula necesita es regenerar el NAD+, cuya síntesis es costosa, para seguir realizando su metabolismo.

Algo similar ocurre con el piruvato. Mientras que las células aerobias pueden seguir degradándolo y obteniendo la energía que aún contiene, si no hay oxígeno disponible es una molécula que resulta "inútil" para la célula, por lo que su destino final es su eliminación.

Las fermentaciones van a dar solución a ambos problemas cuando la célula se encuentra en un ambiente anaerobio: por una parte, van a ceder los electrones y los protones del NADH+H+ al piruvato (o a una sustancia relacionada con él), regenerando así la coenzima que necesitan para seguir funcionando, y por otra van a sintetizar un derivado del piruvato, que incluya esos protones y esos electrones, que va a ser eliminado como sustancia de desecho.

Evolutivamente, por tanto, las fermentaciones constituían la fase final de la degradación anaerobia de la glucosa, en la que la célula se liberaba de sus residuos y regeneraba sus coenzimas. En la actualidad, la mayor parte de los organismos que llevan a cabo fermentaciones lo hacen como adaptación a condiciones de falta de oxígeno, ya sea porque escasea en el ambiente en el que se encuentran, ya sea porque el metabolismo de la propia célula es tan activo que no recibe la cantidad suficiente de este gas para mantenerlo (por ejemplo, las células musculares en condiciones de un esfuerzo muy intenso no llegan a recibir un aporte de oxígeno suficiente para quemar completamente la glucosa, y se ven obligadas a degradar el piruvato mediante la fermentación láctica).

Existen diferentes tipos de fermentación, que dan lugar a la transformación del piruvato en distintos compuestos:

  • La fermentación láctica transforma el piruvato en lactato. Es la que se produce en las células musculares cuando escasea el oxígeno y la que llevan a cabo algunas bacterias.
  • La fermentación alcohólica transforma el piruvato en etanol, después de eliminar una molécula de dióxido de carbono (descarboxilación). Es característica de muchas levaduras.
  • La fermentación acética transforma el piruvato en acetato, también tras una descarboxilación. Es propia de bacterias del género Acetobacter.


Uso industrial de las fermentaciones

El hombre ha aprovechado las fermentaciones desde la antigüedad como proceso para transformar ciertos alimentos y aprovechar algunas características de los productos transformados. Por ejemplo, todas las bebidas alcohólicas son productos de la fermentación alcohólica de diferentes vegetales, llevadas a cabo por la levadura Saccharomyces cerevisiae. La levadura aprovecha parte de los azúcares presentes en el vegetal de partida (cebada en el caso de la cerveza, uva en el del vino...) produciendo alcohol y, en algunos casos, dióxido de carbono (si hay suficiente oxígeno). Otras fermentaciones aprovechadas industrialmente incluyen, por ejemplo, la producción de yogur (fermentación láctica) o la de vinagre (fermentación acética), entre muchas otras.


   






  

miércoles, 19 de octubre de 2016

sábado, 24 de septiembre de 2016

Enzimas, información general. 2016

ENZIMAS

TEXTO TOMADO DE: HTTP://ACADEMIA.CCH.UNAM.MX/WIKI/BIOLOGIA3Y4/INDEX.PHP/METABOLISMO

Chicos :


  • Es información que complementa lo que hemos visto. Realizar resumen de las enzimas en el cuaderno.
  • El segundo post es sobre detergentes enzimáticos igual un resumen y reflexión sobre estos productos.



Las enzimas son un tipo de proteínas sintetizadas por los seres vivos que catalizan (aceleran o retardan) una reacción química termodinámicamente posible.
Una característica de los seres vivos, es su capacidad para llevar a cabo reacciones químicas a gran velocidad a temperatura ambiente. Si estas mismas reacciones se realizaran fuera de la célula (in vitro) lo harían muy lentamente.
La mayoría de las reacciones químicas solamente se realizan a temperaturas elevadas y, como todos los sistemas vivos requieren de un número muy elevado de reacciones químicas para mantenerse como tales y al mismo tiempo no soportan la elevada temperatura (principalmente porque se desnaturalizan sus proteínas), la única manera de realizarlas es mediante el uso de enzimas.
Las enzimas pueden trabajar en concentraciones muy bajas, y eso representa una ventaja para los sistemas vivos, ya que normalmente no requieren de una alta concentración de ellas para catalizar sus vitales reacciones químicas. Sin embargo, su naturaleza proteica les confiere especificidad, lo que quiere decir que solamente catalizan un tipo de reacción, por lo que se necesita de miles de enzimas diferentes para poder realizar todas sus reacciones. Por su misma naturaleza proteica se ven afectadas en su actividad catalítica por la acción del pH, calor, y disolventes orgánicos que pueden desnaturalizarlas.
Clasificación. Las enzimas se pueden clasificar de diferentes maneras, pero la clasificación internacional se puede ver en el cuadro 1.1
Oxidorreductasas. Intervienen en los procesos de oxidación fisiológica. Estas enzimas emplean como aceptores de hidrógeno a los nucleótidos de piridina NAD (nicotinamida adenin dinucleótido) NADP (nicotinamida adenin dinucléotido fosfato) al FAD (flavin adenin dinucléotido) o al O2.
Transferasas. Se encargan de catalizar la transferencia de grupos químicos de un sustrato a otro. Un ejemplo de este tipo de enzimas es la transaminasa, que transfiere grupos amino de una molécula a otra.
Hidrolasas. Catalizan reacciones hidrolíticas y entre ellas se encuentran las enzimas digestivas como la amilasa, sacarasa, lipasa y proteasa.
Liasas. Son enzimas que rompen ligaduras entre carbonos, entre carbono y oxígeno y entre carbono y nitrógeno además de otros enlaces por medios diferentes a la hidrólisis y a la oxidación. En las reacciones de las liasas intervienen numerosas coenzimas.
Isomerasas. Catalizan reacciones en las que una molécula sustrato se convierte en un isómero.
Ligasas. Catalizan la unión de dos moléculas, utilizando energía del ATP.

Nomenclatura. Para darle nombre a una enzima, se utiliza el nombre del sustrato sobre el que actúa, añadiendo el sufijo asa. Por ejemplo; la amilasa que actúa sobre el almidón, las lipasas que actúan sobre los lípidos y las proteasas que actúan sobre las proteínas. En algunos casos se les han dado nombre que no siguen esta nomenclatura, pero que son generalmente empleados como en el caso de la pepsina y tripsina (enzimas digestivas), por lo cual se ha establecido una nomenclatura y clasificación sistemática por parte de la International Enzyme Comission, que se emplea más en las publicaciones científicas, o cuando se requiere de una identificación exacta. Para el uso común es más práctica la nomenclatura primeramente descrita.
Características de las enzimas. Desde el punto de vista estructural hay dos tipos de enzimas; Las que son proteínas puras y las que están compuestas por una apoenzima (la enzima propiamente dicha) de naturaleza proteica, que para su activación requiere de un cofactor. El cofactor puede ser de cualquiera de los tres tipos siguientes: a)Grupo prostético b)Coenzima c) Activadores metálicos
El grupo prostético es un cofactor que se encuentra firmemente unido a la parte proteica. La coenzima es una molécula orgánica pequeña, termoestable, y que se puede separar fácilmente de la parte proteica. El último cofactor son cationes metálicos mono o divalentes , tales como K+, Mn2+,Mg2+,Ca2+,Zn2+ que pueden estar débil o fuertemente adheridos a la enzima. Cuando se separa a la apoenzima de su cofactor, ésta permanece inactiva. La mayoría de las enzimas son de este último tipo y recibe el nombre de holoenzima cuando la apoenzima esta unida a su cofactor (figura 1.1).




Figura 1.1 La enzima y el cofactor unidos forman la holoenzima

Todas las enzimas comparten cuatro características:
1) Únicamente catalizan reacciones termodinámicamente posibles, pero lo hacen a gran velocidad.
2) Las enzimas no se ven alteradas permanentemente a consecuencia de las reacciones que catalizan, por lo cual la misma enzima puede catalizar innumerables veces la reacción.
3) La misma enzima puede trabajar en la reacción inversa.
4) Las enzimas son altamente específicas y actúan únicamente sobre un sustrato.
El sustrato son moléculas que la enzima puede reconocer químicamente, unirse a ellas y actuar para catalizar una reacción específica.

Interacciones Enzima-sustrato.
Sitio activo. Ya que las enzimas son específicas para un sustrato, se debe tener un mecanismo de reconocimiento del sustrato a catalizar. El mecanismo consiste en una porción de la molécula de la enzima llamado “sitio activo” (figura 1.2). Este sitio suele consistir en un grupo de aminoácidos específicos. Por ejemplo; El tripsinógeno (enzima del jugo pancreático) se convierte en la enzima activa “tripsina” por la acción de la enzima enteroquinasa o incluso por la propia tripsina.
Figura 1.2 Sitio activo del tripsinógeno
Figura 1.2 Sitio activo del tripsinógeno
La estructura primaria del tripsinógeno es una cadena polipeptídica que al convertirse en tripsina se separa un hexapéptido a partir del grupo amino terminal y se produce un cambio en la estructura primaria de la proteína para exponer los sitios catalíticamente activos que contienen residuos de serina y de histidina.
La forma de actuar de una enzima es cuando el sustrato se fija al sitio activo de la enzima, o sea que tiene una forma complementaria, éste se modifica cuando se une al sustrato. A este proceso dinámico se le conoce como acomodo inducido. Una vez que el sustrato está en el sitio activo, en su conjunto reciben el nombre de complejo enzima-sustrato y se lleva a cabo la función catalítica (figura 1.3).



Figura 1.3 Formación del complejo enzima-sustrato

Sin embargo, será necesaria una mínima cantidad de energía, la cual recibe el nombre de energía de activación. Lo cual quiere decir que las reacciones no se llevan a cabo libremente, sino que los componentes están en una situación químicamente estable y únicamente reaccionan cuando se les aplica una cierta cantidad de energía. Cuando una reacción química se realiza fuera de la célula se libera bruscamente energía en forma de calor, pero en las células vivas la liberación de calor se realiza poco a poco y en cantidades pequeñas que permiten el aprovechamiento de la energía al máximo.

Factores que afectan la actividad enzimática.
No todas las enzimas funcionan de la misma manera y en cualquier situación ambiental, ya que cada tipo de enzima tiene un rango de temperatura y pH en el que su desempeño es mejor, esto significa que la reacción es más rápida y por lo tanto, la formación de producto también lo es. Normalmente la velocidad de la reacción catalizada es directamente proporcional a la concentración de la enzima


Figura 1.4 Relación entre la concentración de enzima y la cantidad de sustrato transformado por unidad de tiempo

En la figura 1.4 se muestra la relación de producto (compuesto transformado) y la concentración de enzima. A mayor cantidad de enzima presente en un mismo tiempo, se obtiene una mayor cantidad de producto cuando se tiene una cantidad ilimitada de sustrato. Pero si mantenemos la concentración de enzima fija y aumentamos la concentración de sustrato, se puede obtener una curva como la siguiente (Figura 1.5).
Un aumento en la cantidad de sustrato cuando la concentración de enzima es fija, produce al principio un aumento en la velocidad de la reacción, pero a medida que la concentración de sustrato va aumentando la velocidad de la reacción va disminuyendo hasta llegar a un punto en el cual se estabiliza (velocidad máxima de reacción) y, de este punto en adelante, aunque se continúe aumentando la cantidad de sustrato, la enzima ya saturada, no puede aumentar la cantidad de producto.
Figura 1.5  Relación entre la concentración de sustrato y velocidad de reacción
Figura 1.5 Relación entre la concentración de sustrato y velocidad de reacción

En la figura 1.5 la cinética de primer orden se refiere a una aceleración en la que la conversión del sustrato A al producto B es directamente proporcional a la concentración de sustrato. La cinética de orden cero, se refiere a que la enzima esta trabajando a su máxima capacidad y que por lo tanto ya es imposible acelerar la reacción. La cinética de orden cero no significa que la enzima no está trabajando, sino que ya no puede trabajar a una velocidad mayor. La mezcla de cinética de primer orden y de orden cero se refiere a la etapa en la cual empieza a declinar la velocidad porque esta empezando a saturarse la enzima, y está disminuyendo su aceleración poco a poco hasta llegar a la saturación. Esto quiere decir, que es capaz de transformar una cierta cantidad de sustrato A al producto B por unidad de tiempo a una determinada concentración y no más.
Efecto de la temperatura. Como cualquier tipo de proteína, las enzimas se ven afectadas por la temperatura, especialmente cuando esta es alta. Las reacciones químicas normalmente se aceleran al aumentar la temperatura, ya que la alta temperatura incrementa la velocidad molecular (aumenta la velocidad de colisión entre moléculas) y las reacciones ocurren más frecuentemente. Cualquier microorganismo crecerá más rápidamente a mayor temperatura que a temperaturas más bajas, razón por la cual se utiliza el refrigerador para conservar los alimentos, no porque no puedan crecer los microorganismos en el refrigerador, sino porque crecen a mucho menor velocidad. Así también se explica porque el yogurt se produce más rápidamente a temperaturas entre 25 y 300 C y no a menores temperaturas. Sin embargo el aumento constante de la temperatura no garantiza una mayor velocidad de reacción, ya que se llegará a una temperatura en el que las enzimas en lugar de aumentar su velocidad de reacción, la disminuyen, e incluso en algún punto ésta se detiene (figura 1.6). Esto se debe a que las altas temperaturas dañan a las proteínas de las que están formadas las enzimas. El calor excesivo rompe los puentes de hidrógeno y otras fuerzas intermoleculares que dan estabilidad a la estructura tridimensional de las proteínas. Así, las enzimas cambian de forma, pierden solubilidad y se coagulan. Esto último le pasa a las proteínas del huevo cuando se cocina, ya que las proteínas de huevo se desnaturalizan perdiendo su capacidad funcional. Esto mismo puede pasar cuando tenemos fiebre alta. Un humano puede morir cuando su temperatura interna alcanza los 44 grados Centígrados.
Figura 1.6 Relación entre la temperatura y la velocidad de reacción enzimática.
Figura 1.6 Relación entre la temperatura y la velocidad de reacción enzimática.

Una vez que una enzima ha sido dañada por altas temperaturas ya no se puede volver nuevamente funcional. Esta es la razón por la que es más seguro comer alimentos cocinados que crudos, ya que al cocinarse, las altas temperaturas inactivan las enzimas de los microorganismos presentes y éstos mueren.
A diferencia de las altas temperaturas, las temperaturas bajas no producen daño permanente a las enzimas, usualmente al bajar la temperatura la actividad enzimática disminuye y hasta puede detenerse, pero al aumentar la temperatura la enzima puede volver a activarse.
Efecto del pH. La acidez o alcalinidad del medio en el que se encuentre una enzima puede afectar sus propiedades catalíticas (sabemos que el pH neutro es de 7, y que cualquier valor por debajo de 7 corresponde a un medio ácido. Así, los valores ácidos van del 0 al 7; entre más ácida es una solución su pH será más bajo. Por arriba de 7 y hasta un valor de 14 tenemos los pH alcalinos; entre más alto el valor del pH por arriba de 7, más alcalina es la solución) (figura 1.7).

Figura 1.7 Relación entre el pH y la velocidad de reacción enzimática.

Debido a que las enzimas son proteínas, éstas se pueden ver afectadas en sus grupos amino y carboxilo que son de carácter iónico, y en consecuencia, modificar sus propiedades catalíticas. Un alto nivel de acidez o alcalinidad pueden producir desnaturalización de las proteínas.
En las células existen sustancias amortiguadoras del pH que evitan que el citoplasma se acidifique o alcalinice y lo mantienen en un pH adecuado o muy cercano a él. Al igual que las bajas temperaturas el pH ácido puede ser usado para conservar alimentos (por ejemplo; en vinagre, que es ácido acético), ya que las enzimas de los microbios que descomponen los alimentos no pueden tolerar las condiciones ácidas.