viernes, 28 de octubre de 2016

Glucolisis y fermentación 

Tomado de:  http://b-log-ia20.blogspot.mx/2010/02/glucolisis-y-fermentacion.html



El ambiente en el que evolucionaron los seres vivos primitivos carecía de oxígeno. La aparición de este compuesto, ocurrida hace unos 3.000 millones de años como consecuencia de la evolución de la fotosíntesis oxigénica, supuso una verdadera catástrofe para los organismos que existían en aquella época, porque el oxígeno resultaba tremendamente tóxico para ellos. Algunos consiguieron adaptarse a las nuevas condiciones, incluso utilizando el nuevo compuesto como un elemento básico de su metabolismo, y de ellos proceden todos los organismos aerobios actuales. Sin embargo, todos los seres vivos actuales conservamos, como un resto evolutivo, algunas rutas metabólicas que ya existían antes de la evolución del oxígeno y que han permanecido como elementos centrales de nuestro funcionamiento: la glucolisis y las fermentaciones.

Glucolisis

La glucolisis es, seguramente, la ruta metabólica más antigua que se conserva, como lo prueba su presencia en todos los seres vivos y la naturaleza química de las reacciones que tienen lugar en ella. Se trata de un conjunto de procesos que hacen posible la degradación oxidativa de la glucosa (y de otros monosacáridos que pueden transformarse en ella) en ausencia de oxígeno. Sin embargo, en estas condiciones la oxidación de los monosacáridos es solo parcial, dando lugar a compuestos orgánicos que no están totalmente oxidados.
La producción de energía en la fosforilación ocurre exclusivamente mediante fosforilación a nivel de sustrato, mientras que los electrones y los protones que se arrancan de la glucosa a lo largo del proceso acaban siendo transferidos al NAD+ para dar lugar a NADH+H+. El compuesto final que se obtiene como resultado de la degradación es el piruvato:

La glucolisis tiene lugar en el citoplasma de las células eucariotas, circunstancia que tiene su interés, porque apoya la teoría de que los eucariotas evolucionaron a partir de procariotas anaerobios; de hecho, el oxígeno resulta tóxico en el citoplasma, y la célula lo envía rápidamente hacia la mitocondria, donde puede aprovecharse.

Descripción del proceso

Desde el punto de vista químico pueden distinguirse varias etapas distintas en la glucolisis, mediante las cuales se van "preparando" paulatinamente los diferentes compuestos para facilitar la reacción global:


  1. Fase de activación: requiere el aporte de energía en forma de ATP, que se recuperará en reacciones posteriores. La activación permite que los compuestos activados reaccionen con mayor facilidad. Esta "inversión energética" recuperable se da en muchos procesos metabólicos.
    1. Transformación de la glucosa en glucosa 6-fosfato: La glucosa reacciona con una molécula de ATP, fosforilándose y liberando ADP. En realidad no se trata de un proceso de activación energética (aunque también sea necesario para eso), sino que tiene un motivo diferente desde el punto de vista de la lógica celular. La membrana plasmática permite el paso de loa glucosa mediante difusión facilitada a través de transportadores específicos. Esto haría imposible la acumulación de glucosa dentro de la célula, ya que ese transporte es bidireccional y a favor de gradiente. La modificación química de la glucosa, concretamente la fosforilación, impide que la glucosa 6-fosfato salga de la célula (porque no existe transportador para ella). Toda la glucosa intracelular está fosforilada.
    2. Transformación de la glucosa 6-fosfato en fructosa 6-fosfato: Es una reacción de isomerización espontánea y reversible, que transforma la forma aldosa en la cetosa. La glucosa 6-fosfato es una sustancia que puede participar en varias rutas metabólicas, mientras que la fructosa 6-fosfato solo interviene en la glucolisis. La formación de este compuesto permite, por lo tanto, regular la cantidad de glucosa que se metaboliza y, en consecuencia, la cantidad de energía que se va a producir mediante esta ruta.
    3. Transformación de la fructosa-6-fosfato en fructosa 1,6-difosfato: Con esta nueva fosforilación se consigue que el compuesto alcance la energía interna suficiente para sufrir la siguiente reacción.
  2. Rotura de la fructosa 1,6-difosfato: La molécula se rompe en dos mitades del mismo tamaño, gliceraldehído 3-fosfato y dihidoxiacetona fosfato. Ambos compuestos son isómeros entre sí (son las formas fosforiladas de las dos triosas que existen), y de hecho se transforman la una en la otra en una reacción espontánea y reversible. Este equilibrio es fundamental en la continuación de la ruta, ya que solo el gliceraldehído 3-fosfato es metabolizado. Sin embargo, a medida que dicha sustancia se va consumiendo, la dihidroxiacetona fosfato se transforma en gliceraldehído, de acuerdo con el principio de equilibrio químico.
  3. Oxidación y fosforilación a nivel de sustrato: La última fase de la glucolisis consiste en una srie de reacciones que, conjuntamente, suponen su oxidación parcial acoplada a la fosforilación a nivel de sustrato que sintetiza más ATP del que se había consumido durante la activación. Los electrones y protones separados en el proceso se ceden a una coenzima de oxidación-reducción.
    1. Transformación del gliceraldehído 3-fosfato en 1,3-difosfoglicerato: se trata de una oxidación tan exotérmica que  basta para unir un grupo de fosfato inorgánico al grupo ácido recién formado. Los electrones y los protones separados de la molécula de gliceraldehído 3-fosfato son cedidos al NAD+ para formar una molécula de NADH+H+ (dos por cada molécula de glucosa).
    2. Fosforilación de ADP y formación de 3-fosfoglicerato: El 1,3-difosfoglicerato reacciona con el ADP dando lugar a las primeras moléculas de ATP que se producen en la ruta metabólica. Como cada molécula de glucosa ha permitido la formación de dos moléculas de 1,3-difosfoglicerato en esta reacción se recupera la energía invertida en la activación del monosacárido.
  4. Recuperación de la energía proporcionada para la activación: El 3-fosfoglicerato conserva aún el grupo fosfato que se había unido durante la fase de activación. El final de la glucolisis permite la recuperación de este ATP, proporcionando por tanto un balance energético positivo. Para que esta reacción sea posible, es necesario que antes el 3-fosfoglicerato sufra ciertas modificaciones quimicas.
    1. Transformación del 3-fosfoglicerato en 2-fosfoglicerato: El grupo fosfato cambia de posición dentro de la molécula, lo que facilita las reacciones posteriores.
    2. Deshidratación del 2-fosfoglicerato: Da lugar a un compuesto llamado fosfoenolpiruvato.
    3. Formación de piruvato y ATP: El fosfoenolpiruvato reacciona con el ADP transfiriéndole el grupo fosfato. El producto final de la glucolisis es el piruvato.
Balance energético de la glucolisis: Cada molécula de glucosa que interviene en la glucolisis necesita utilizar dos moléculas de ATP para activarse por completo. Su hidrólisis y oxidación posterior acaba proporcionando cuatro moléculas de ATP, por lo que el balance neto de la glucolisis es de una ganancia de dos ATPs por molécula de glucosa. Además, se sintetizan también dos moléculas de NADH+H+ en la oxidación del gliceraldehído 3-fosfato.

El compuesto final de la degradación de la glucosa mediante esta vía es el piruvato, una molécula de tres átomos de carbono que aún está parcialmente reducida, por lo que aún sería posible extraer más energía química de ella. El destino del piruvato, sin embargo, depende de la naturaleza de la célula y de las condiciones en las que ésta se desarrolle: las células aerobias que disponen de oxígeno van a seguir aprovechando la energía contenida en esa molécula, gracias a la respiración celular, pero las células que no disponen de oxígeno, o que son incapaces de utilizarlo, no pueden obtener más energía de esta molécula.

Fermentaciones

Las fermentaciones son, igual que la glucolisis, rutas metabólicas características de la falta (o insuficiencia) de oxígeno ambiental. En esas condiciones, el NADH+H+ no puede ser utilizado por la célula para transformarlo en ATP, sino que su función celular consiste simplemente en recibir los protones y los electrones desprendidos en otras reacciones celulares. Una vez conseguido esto, su papel se agota, y lo que la célula necesita es regenerar el NAD+, cuya síntesis es costosa, para seguir realizando su metabolismo.

Algo similar ocurre con el piruvato. Mientras que las células aerobias pueden seguir degradándolo y obteniendo la energía que aún contiene, si no hay oxígeno disponible es una molécula que resulta "inútil" para la célula, por lo que su destino final es su eliminación.

Las fermentaciones van a dar solución a ambos problemas cuando la célula se encuentra en un ambiente anaerobio: por una parte, van a ceder los electrones y los protones del NADH+H+ al piruvato (o a una sustancia relacionada con él), regenerando así la coenzima que necesitan para seguir funcionando, y por otra van a sintetizar un derivado del piruvato, que incluya esos protones y esos electrones, que va a ser eliminado como sustancia de desecho.

Evolutivamente, por tanto, las fermentaciones constituían la fase final de la degradación anaerobia de la glucosa, en la que la célula se liberaba de sus residuos y regeneraba sus coenzimas. En la actualidad, la mayor parte de los organismos que llevan a cabo fermentaciones lo hacen como adaptación a condiciones de falta de oxígeno, ya sea porque escasea en el ambiente en el que se encuentran, ya sea porque el metabolismo de la propia célula es tan activo que no recibe la cantidad suficiente de este gas para mantenerlo (por ejemplo, las células musculares en condiciones de un esfuerzo muy intenso no llegan a recibir un aporte de oxígeno suficiente para quemar completamente la glucosa, y se ven obligadas a degradar el piruvato mediante la fermentación láctica).

Existen diferentes tipos de fermentación, que dan lugar a la transformación del piruvato en distintos compuestos:

  • La fermentación láctica transforma el piruvato en lactato. Es la que se produce en las células musculares cuando escasea el oxígeno y la que llevan a cabo algunas bacterias.
  • La fermentación alcohólica transforma el piruvato en etanol, después de eliminar una molécula de dióxido de carbono (descarboxilación). Es característica de muchas levaduras.
  • La fermentación acética transforma el piruvato en acetato, también tras una descarboxilación. Es propia de bacterias del género Acetobacter.


Uso industrial de las fermentaciones

El hombre ha aprovechado las fermentaciones desde la antigüedad como proceso para transformar ciertos alimentos y aprovechar algunas características de los productos transformados. Por ejemplo, todas las bebidas alcohólicas son productos de la fermentación alcohólica de diferentes vegetales, llevadas a cabo por la levadura Saccharomyces cerevisiae. La levadura aprovecha parte de los azúcares presentes en el vegetal de partida (cebada en el caso de la cerveza, uva en el del vino...) produciendo alcohol y, en algunos casos, dióxido de carbono (si hay suficiente oxígeno). Otras fermentaciones aprovechadas industrialmente incluyen, por ejemplo, la producción de yogur (fermentación láctica) o la de vinagre (fermentación acética), entre muchas otras.


   






  

miércoles, 19 de octubre de 2016

sábado, 24 de septiembre de 2016

Enzimas, información general. 2016

ENZIMAS

TEXTO TOMADO DE: HTTP://ACADEMIA.CCH.UNAM.MX/WIKI/BIOLOGIA3Y4/INDEX.PHP/METABOLISMO

Chicos :


  • Es información que complementa lo que hemos visto. Realizar resumen de las enzimas en el cuaderno.
  • El segundo post es sobre detergentes enzimáticos igual un resumen y reflexión sobre estos productos.



Las enzimas son un tipo de proteínas sintetizadas por los seres vivos que catalizan (aceleran o retardan) una reacción química termodinámicamente posible.
Una característica de los seres vivos, es su capacidad para llevar a cabo reacciones químicas a gran velocidad a temperatura ambiente. Si estas mismas reacciones se realizaran fuera de la célula (in vitro) lo harían muy lentamente.
La mayoría de las reacciones químicas solamente se realizan a temperaturas elevadas y, como todos los sistemas vivos requieren de un número muy elevado de reacciones químicas para mantenerse como tales y al mismo tiempo no soportan la elevada temperatura (principalmente porque se desnaturalizan sus proteínas), la única manera de realizarlas es mediante el uso de enzimas.
Las enzimas pueden trabajar en concentraciones muy bajas, y eso representa una ventaja para los sistemas vivos, ya que normalmente no requieren de una alta concentración de ellas para catalizar sus vitales reacciones químicas. Sin embargo, su naturaleza proteica les confiere especificidad, lo que quiere decir que solamente catalizan un tipo de reacción, por lo que se necesita de miles de enzimas diferentes para poder realizar todas sus reacciones. Por su misma naturaleza proteica se ven afectadas en su actividad catalítica por la acción del pH, calor, y disolventes orgánicos que pueden desnaturalizarlas.
Clasificación. Las enzimas se pueden clasificar de diferentes maneras, pero la clasificación internacional se puede ver en el cuadro 1.1
Oxidorreductasas. Intervienen en los procesos de oxidación fisiológica. Estas enzimas emplean como aceptores de hidrógeno a los nucleótidos de piridina NAD (nicotinamida adenin dinucleótido) NADP (nicotinamida adenin dinucléotido fosfato) al FAD (flavin adenin dinucléotido) o al O2.
Transferasas. Se encargan de catalizar la transferencia de grupos químicos de un sustrato a otro. Un ejemplo de este tipo de enzimas es la transaminasa, que transfiere grupos amino de una molécula a otra.
Hidrolasas. Catalizan reacciones hidrolíticas y entre ellas se encuentran las enzimas digestivas como la amilasa, sacarasa, lipasa y proteasa.
Liasas. Son enzimas que rompen ligaduras entre carbonos, entre carbono y oxígeno y entre carbono y nitrógeno además de otros enlaces por medios diferentes a la hidrólisis y a la oxidación. En las reacciones de las liasas intervienen numerosas coenzimas.
Isomerasas. Catalizan reacciones en las que una molécula sustrato se convierte en un isómero.
Ligasas. Catalizan la unión de dos moléculas, utilizando energía del ATP.

Nomenclatura. Para darle nombre a una enzima, se utiliza el nombre del sustrato sobre el que actúa, añadiendo el sufijo asa. Por ejemplo; la amilasa que actúa sobre el almidón, las lipasas que actúan sobre los lípidos y las proteasas que actúan sobre las proteínas. En algunos casos se les han dado nombre que no siguen esta nomenclatura, pero que son generalmente empleados como en el caso de la pepsina y tripsina (enzimas digestivas), por lo cual se ha establecido una nomenclatura y clasificación sistemática por parte de la International Enzyme Comission, que se emplea más en las publicaciones científicas, o cuando se requiere de una identificación exacta. Para el uso común es más práctica la nomenclatura primeramente descrita.
Características de las enzimas. Desde el punto de vista estructural hay dos tipos de enzimas; Las que son proteínas puras y las que están compuestas por una apoenzima (la enzima propiamente dicha) de naturaleza proteica, que para su activación requiere de un cofactor. El cofactor puede ser de cualquiera de los tres tipos siguientes: a)Grupo prostético b)Coenzima c) Activadores metálicos
El grupo prostético es un cofactor que se encuentra firmemente unido a la parte proteica. La coenzima es una molécula orgánica pequeña, termoestable, y que se puede separar fácilmente de la parte proteica. El último cofactor son cationes metálicos mono o divalentes , tales como K+, Mn2+,Mg2+,Ca2+,Zn2+ que pueden estar débil o fuertemente adheridos a la enzima. Cuando se separa a la apoenzima de su cofactor, ésta permanece inactiva. La mayoría de las enzimas son de este último tipo y recibe el nombre de holoenzima cuando la apoenzima esta unida a su cofactor (figura 1.1).




Figura 1.1 La enzima y el cofactor unidos forman la holoenzima

Todas las enzimas comparten cuatro características:
1) Únicamente catalizan reacciones termodinámicamente posibles, pero lo hacen a gran velocidad.
2) Las enzimas no se ven alteradas permanentemente a consecuencia de las reacciones que catalizan, por lo cual la misma enzima puede catalizar innumerables veces la reacción.
3) La misma enzima puede trabajar en la reacción inversa.
4) Las enzimas son altamente específicas y actúan únicamente sobre un sustrato.
El sustrato son moléculas que la enzima puede reconocer químicamente, unirse a ellas y actuar para catalizar una reacción específica.

Interacciones Enzima-sustrato.
Sitio activo. Ya que las enzimas son específicas para un sustrato, se debe tener un mecanismo de reconocimiento del sustrato a catalizar. El mecanismo consiste en una porción de la molécula de la enzima llamado “sitio activo” (figura 1.2). Este sitio suele consistir en un grupo de aminoácidos específicos. Por ejemplo; El tripsinógeno (enzima del jugo pancreático) se convierte en la enzima activa “tripsina” por la acción de la enzima enteroquinasa o incluso por la propia tripsina.
Figura 1.2 Sitio activo del tripsinógeno
Figura 1.2 Sitio activo del tripsinógeno
La estructura primaria del tripsinógeno es una cadena polipeptídica que al convertirse en tripsina se separa un hexapéptido a partir del grupo amino terminal y se produce un cambio en la estructura primaria de la proteína para exponer los sitios catalíticamente activos que contienen residuos de serina y de histidina.
La forma de actuar de una enzima es cuando el sustrato se fija al sitio activo de la enzima, o sea que tiene una forma complementaria, éste se modifica cuando se une al sustrato. A este proceso dinámico se le conoce como acomodo inducido. Una vez que el sustrato está en el sitio activo, en su conjunto reciben el nombre de complejo enzima-sustrato y se lleva a cabo la función catalítica (figura 1.3).



Figura 1.3 Formación del complejo enzima-sustrato

Sin embargo, será necesaria una mínima cantidad de energía, la cual recibe el nombre de energía de activación. Lo cual quiere decir que las reacciones no se llevan a cabo libremente, sino que los componentes están en una situación químicamente estable y únicamente reaccionan cuando se les aplica una cierta cantidad de energía. Cuando una reacción química se realiza fuera de la célula se libera bruscamente energía en forma de calor, pero en las células vivas la liberación de calor se realiza poco a poco y en cantidades pequeñas que permiten el aprovechamiento de la energía al máximo.

Factores que afectan la actividad enzimática.
No todas las enzimas funcionan de la misma manera y en cualquier situación ambiental, ya que cada tipo de enzima tiene un rango de temperatura y pH en el que su desempeño es mejor, esto significa que la reacción es más rápida y por lo tanto, la formación de producto también lo es. Normalmente la velocidad de la reacción catalizada es directamente proporcional a la concentración de la enzima


Figura 1.4 Relación entre la concentración de enzima y la cantidad de sustrato transformado por unidad de tiempo

En la figura 1.4 se muestra la relación de producto (compuesto transformado) y la concentración de enzima. A mayor cantidad de enzima presente en un mismo tiempo, se obtiene una mayor cantidad de producto cuando se tiene una cantidad ilimitada de sustrato. Pero si mantenemos la concentración de enzima fija y aumentamos la concentración de sustrato, se puede obtener una curva como la siguiente (Figura 1.5).
Un aumento en la cantidad de sustrato cuando la concentración de enzima es fija, produce al principio un aumento en la velocidad de la reacción, pero a medida que la concentración de sustrato va aumentando la velocidad de la reacción va disminuyendo hasta llegar a un punto en el cual se estabiliza (velocidad máxima de reacción) y, de este punto en adelante, aunque se continúe aumentando la cantidad de sustrato, la enzima ya saturada, no puede aumentar la cantidad de producto.
Figura 1.5  Relación entre la concentración de sustrato y velocidad de reacción
Figura 1.5 Relación entre la concentración de sustrato y velocidad de reacción

En la figura 1.5 la cinética de primer orden se refiere a una aceleración en la que la conversión del sustrato A al producto B es directamente proporcional a la concentración de sustrato. La cinética de orden cero, se refiere a que la enzima esta trabajando a su máxima capacidad y que por lo tanto ya es imposible acelerar la reacción. La cinética de orden cero no significa que la enzima no está trabajando, sino que ya no puede trabajar a una velocidad mayor. La mezcla de cinética de primer orden y de orden cero se refiere a la etapa en la cual empieza a declinar la velocidad porque esta empezando a saturarse la enzima, y está disminuyendo su aceleración poco a poco hasta llegar a la saturación. Esto quiere decir, que es capaz de transformar una cierta cantidad de sustrato A al producto B por unidad de tiempo a una determinada concentración y no más.
Efecto de la temperatura. Como cualquier tipo de proteína, las enzimas se ven afectadas por la temperatura, especialmente cuando esta es alta. Las reacciones químicas normalmente se aceleran al aumentar la temperatura, ya que la alta temperatura incrementa la velocidad molecular (aumenta la velocidad de colisión entre moléculas) y las reacciones ocurren más frecuentemente. Cualquier microorganismo crecerá más rápidamente a mayor temperatura que a temperaturas más bajas, razón por la cual se utiliza el refrigerador para conservar los alimentos, no porque no puedan crecer los microorganismos en el refrigerador, sino porque crecen a mucho menor velocidad. Así también se explica porque el yogurt se produce más rápidamente a temperaturas entre 25 y 300 C y no a menores temperaturas. Sin embargo el aumento constante de la temperatura no garantiza una mayor velocidad de reacción, ya que se llegará a una temperatura en el que las enzimas en lugar de aumentar su velocidad de reacción, la disminuyen, e incluso en algún punto ésta se detiene (figura 1.6). Esto se debe a que las altas temperaturas dañan a las proteínas de las que están formadas las enzimas. El calor excesivo rompe los puentes de hidrógeno y otras fuerzas intermoleculares que dan estabilidad a la estructura tridimensional de las proteínas. Así, las enzimas cambian de forma, pierden solubilidad y se coagulan. Esto último le pasa a las proteínas del huevo cuando se cocina, ya que las proteínas de huevo se desnaturalizan perdiendo su capacidad funcional. Esto mismo puede pasar cuando tenemos fiebre alta. Un humano puede morir cuando su temperatura interna alcanza los 44 grados Centígrados.
Figura 1.6 Relación entre la temperatura y la velocidad de reacción enzimática.
Figura 1.6 Relación entre la temperatura y la velocidad de reacción enzimática.

Una vez que una enzima ha sido dañada por altas temperaturas ya no se puede volver nuevamente funcional. Esta es la razón por la que es más seguro comer alimentos cocinados que crudos, ya que al cocinarse, las altas temperaturas inactivan las enzimas de los microorganismos presentes y éstos mueren.
A diferencia de las altas temperaturas, las temperaturas bajas no producen daño permanente a las enzimas, usualmente al bajar la temperatura la actividad enzimática disminuye y hasta puede detenerse, pero al aumentar la temperatura la enzima puede volver a activarse.
Efecto del pH. La acidez o alcalinidad del medio en el que se encuentre una enzima puede afectar sus propiedades catalíticas (sabemos que el pH neutro es de 7, y que cualquier valor por debajo de 7 corresponde a un medio ácido. Así, los valores ácidos van del 0 al 7; entre más ácida es una solución su pH será más bajo. Por arriba de 7 y hasta un valor de 14 tenemos los pH alcalinos; entre más alto el valor del pH por arriba de 7, más alcalina es la solución) (figura 1.7).

Figura 1.7 Relación entre el pH y la velocidad de reacción enzimática.

Debido a que las enzimas son proteínas, éstas se pueden ver afectadas en sus grupos amino y carboxilo que son de carácter iónico, y en consecuencia, modificar sus propiedades catalíticas. Un alto nivel de acidez o alcalinidad pueden producir desnaturalización de las proteínas.
En las células existen sustancias amortiguadoras del pH que evitan que el citoplasma se acidifique o alcalinice y lo mantienen en un pH adecuado o muy cercano a él. Al igual que las bajas temperaturas el pH ácido puede ser usado para conservar alimentos (por ejemplo; en vinagre, que es ácido acético), ya que las enzimas de los microbios que descomponen los alimentos no pueden tolerar las condiciones ácidas.

Detergentes enzimáticos 2016

Detergentes enzimáticos: una historia

 
Quién lo diría. En estos tiempos de biotecnología sorprende descubrir que no es algo tan moderno como creíamos. Cuando en la Ilíada o en la Odisea se describe el uso del cuajo de estómago de cordero o cabrito para la elaboración del queso nos habla de lo que hoy se conoce como tecnología enzimática. Lo mismo sucedía a la hora de tratar el cuero. Para hacerlo suave y agradable al tacto hay que eliminar parte de las proteínas que contiene. Si no se hace, lo único para lo que sirve es de suela de zapato.
Desde tiempos inmemoriales, y hasta principios del siglo XX, el cuero se trataba con excrementos. El escritor romano Plinio menciona las deyecciones de palomas pero en siglos más recientes se usaba el estiércol de perro. En 1908 todo cambió gracias al alemán Otto Röhm. El sustituto de los excrementos fue el Oporon, un extracto de los páncreas de animales sacrificados -que contiene tripsina, una enzima del sistema digestivo-. Pero Röhm no se detuvo aquí. Hasta entonces a nadie se le había ocurrido analizar la composición química de la suciedad que se queda pegada a la ropa. Él fue el primero en hacerlo pues quería ver si podía utilizar su extracto de páncreas en el lavado. En 1913 patentó su idea y al año siguiente desarrolló el primer detergente enzimático de la historia: Burnus.

Para comprobar su eficacia, Röhm y su mujer lo utilizaron para lavar su ropa interior, descubriendo que era excelente. Más que eso, Burnus era algo revolucionario. La enzima era tan efectiva que sólo necesitaba una cantidad muy pequeña de producto -los actuales contienen sólo un 0,8% del total-. Burnus se vendía en forma de tableta para usar con 10 litros de agua en lo que es el primer detergente concentrado de la historia. Pero a las amas de casa alemanas no les convencía. Acostumbradas a usar grandes cantidades de detergente que producía abundante espuma la pastilla de Röhm les resultaba sospechosa. Röhm tuvo que reconvertir su producto en el clásico polvo de lavar y venderlo en cajas de 50 gramos.
Lo cierto es que el alemán se adelantó 50 años a su tiempo, porque no fue hasta la década de 1960 cuando los detergentes enzimáticos se popularizaron.

En 1962 Novo Nordisk fue la primera empresa en comercializar una enzima limpiadora producto de la fermentación microbiana, Alcalaser -una proteasa-. Pero los fabricantes de detergentes no le hicieron mucho caso. En realidad, únicamente aparecieron dos: Bio-tex yBio 40. Sólo cuando en pocos meses el detergente Bio-tex ganó el 13% del mercado, los ojos de los ejecutivos se volvieron hacia las enzimas.
Hasta finales de los años 80 el mercado de los detergentes enzimáticos estaba dominado por las enzimas proteasas, que eliminan manchas de hierba, huevo y sangre. Poco a poco se introdujeron unas nuevas, las amilasas, capaces de eliminar manchas de comida como espaguetis, salsas, harina de avena, comidas infantiles y helado. Pero aún se resistía un tipo bastante molesto de mancha: la de grasa. Y en 1988 Novo Nordisk lanzóLipolaser -una lipasa- que, además, tiene el honor de ser la primera enzima comercial producida por un organismo genéticamente modificado.
Como todos sabemos las enzimas son proteínas. Presentes en todos los seres vivos, actúan como catalizadores, esto es, sustancias que facilitan las numerosísimas reacciones que nos mantienen con vida. Así, una enzima que esté encargada de unir dos moléculas pequeñas será como la pieza de un puzzle: tendrá dos oquedades en donde se coloquen dichos compuestos a los que la enzima inducirá a unirse. En el caso de los detergentes se utilizan por otra de sus características únicas: su especificidad. Por ejemplo, las lipasas degradan única y exclusivamente las grasas. La importancia de este hecho está en que, gracias a su labor, el contenido de compuestos tensioactivos –que disminuyen la tensión superficial del agua para facilitar la limpieza de la ropa-, que contaminan el medio ambiente, puede reducirse de forma significativa. Además, gracias a ellas el lavado no necesita ni de agua muy caliente ni se necesita frotar en demasía, algo que alarga la vida útil de la ropa. Pero no todo puede ser un camino de rosas. Esta especificidad tiene sus inconvenientes. Todavía hay manchas que se resisten al envite biotecnológico: las de café, té, vino y picotas.

jueves, 22 de septiembre de 2016

Juega con las enzimas 2016



Juega con las enzimas. Aqui tenemos un simulador de la actividad enzimática juega con la cantidad de enzimas, los sustratos, el pH, los inhibidores e inclusive el tamaño del recipiente.
Observa cómo es que se forman los productos (esferas rojas) de acuerdo a tus cambios. Escribe 4 observaciones en tu cuaderno y sus resultados de acuerdo a los cambios que realizaste .
 Para poder jugar necesitas apretar el boton cambiar datos y luego el de Play




http://www.bionova.org.es/animbio/anim/cinetica.swf

domingo, 11 de septiembre de 2016

Enzimas parte uno y dos

Chicos:

No se preocupen. Tenemos los dos archivos que hemos visto este es el primero:

Enzimas I
https://www.dropbox.com/s/0fko2k9ce7c8sc1/SecEnzimasAct1.pdf?dl=0

Mapa conceptual con estos elementos:
Metabolismo, mapa






jueves, 8 de septiembre de 2016

Productos "milagro" 2016


 

Chicos:

Tenemos dos lecturas y un video

Leer y realizar un resumen con lo más importante en su cuaderno. Ademá de colocar una reflexión con su punto de vista.

I Video ilustrativo de los productos milagro.



II Documento de la revista ¿Cómo ves? sobre Los productos "milagro"


III Lectura sobre Mentiras televisivas del Dr. Rene Drucker Colin:

https://docs.google.com/document/d/15pM8zFt5IDioNnJeVhS6lXh8Sceh0qqijPEDgWRbOwE/edit?usp=sharing